Protein-Lipid-Interaktion
- Biochemisches Nachweisverfahren
- Protein-Methode
- Lipid-Biochemie
- Systembiologie
Protein–Lipid-Interaktionen (auch Protein-Lipid-Wechselwirkungen) sind Bindungen zwischen Lipiden und Proteinen, analog zu Protein-Protein-Interaktionen, Protein-RNA-Interaktionen und Protein-DNA-Interaktionen.
Eigenschaften
Protein-Lipid-Interaktionen sind z. B. bei Proteinen des Fettstoffwechsels,[1] bei peripheren Membranproteinen die Bindung an oder bei Transmembranproteinen die Einlagerung in eine Biomembran. Bei zellpenetrierenden Peptiden ist der Mechanismus der Penetration von Biomembranen teilweise unbekannt.
Methoden zur Untersuchung von Protein-Lipid-Interaktionen sind z. B. die ESR-Spektroskopie,[2] die duale Polarisationsinterferometrie,[3] die Fluoreszenzmikroskopie mit fluoreszenzmarkierten Lipiden oder Proteinen oder mit Lipid-Farbstoffen wie Laurdan oder Filipin. Die Bindung von Proteinen hat einen geringen Effekt auf die Anordnung der Lipide in einer Biomembran.[2] Die Proteine Myelin basic protein, Spektrin und Prionen[4] können ebenso wie Matrixproteine behüllter Viren direkt an Lipide binden, während die meisten peripheren Membranproteine über eine posttranslationale Modifikation mit einem Lipid oder über die Bindung an Transmembranproteine mit der Membran verbunden sind.
Literatur
- Robert B. Gennis: Biomembranes, Molecular structure and function. Springer Verlag, New York, 1989. ISBN 978-0387967608.
- H. L. Scott, T. J. Coe: A theoretical study of lipid-protein interactions in bilayers. In: Biophysical Journal. Band 42, Nummer 3, Juni 1983, S. 219–224, doi:10.1016/S0006-3495(83)84389-6, PMID 6871368, PMC 1329230 (freier Volltext).
Einzelnachweise
- ↑ J. Storch, L. McDermott: Structural and functional analysis of fatty acid-binding proteins. In: Journal of lipid research. Band 50 Suppl, April 2009, S. S126–S131, doi:10.1194/jlr.R800084-JLR200. PMID 19017610. PMC 2674722 (freier Volltext).
- ↑ 2,0 2,1 R. C. YashRoy: Protein heat denaturation and study of membrane lipid-protein interactions by spin label ESR. In: Journal of biochemical and biophysical methods. Band 22, Nummer 1, Januar 1991, S. 55–59, PMID 1848569.
- ↑ A. Mashaghi, M. Swann, J. Popplewell, M. Textor, E. Reimhult: Optical anisotropy of supported lipid structures probed by waveguide spectroscopy and its application to study of supported lipid bilayer formation kinetics. In: Analytical chemistry. Band 80, Nummer 10, Mai 2008, S. 3666–3676, doi:10.1021/ac800027s, PMID 18422336.
- ↑ N. Sanghera, M. J. Swann, G. Ronan, T. J. Pinheiro: Insight into early events in the aggregation of the prion protein on lipid membranes. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1788, Nummer 10, Oktober 2009, S. 2245–2251, doi:10.1016/j.bbamem.2009.08.005, PMID 19703409.