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'''Heinz Decker''' (* [[27. November]] [[1950]] in [[Regensburg]]; † [[9. Dezember]] [[2018]] in [[Mainz]]<ref>https://www.vrm-trauer.de/traueranzeige/heinz-decker</ref>) war ein Biophysiker und Universitätsprofessor für Molekulare [[Biophysik]] an der [[Johannes Gutenberg-Universität Mainz]]. Er war bekannt für seine Arbeiten auf den Gebieten der [[Hämocyanin]]e und [[Tyrosinase]]n.
'''Heinz Decker''' (* [[27. November]] [[1950]] in [[Regensburg]]) ist ein Biophysiker und Universitätsprofessor für Molekulare [[Biophysik]] an der [[Johannes Gutenberg-Universität Mainz]]. Er ist bekannt für seine Arbeiten auf den Gebieten der [[Hämocyanin]]e und [[Tyrosinase]]n.


== Leben ==
== Leben ==
Heinz Decker studierte von 1971 bis 1976 Biologie und Physik an der [[Ludwig-Maximilians-Universität München]] (LMU). Dort wurde 1981 zum Dr. rer. nat [[Promotion (Doktor)|promoviert]]. Auslandsaufenthalte schlossen sich 1982-84 am Department of Chemistry and Biochemistry an der [[University of Colorado, Boulder]], USA, und als Research Assistant Professor an der School of Medicine, [[Saint Louis University]], Missouri, USA, an. 1984-85 war Decker wissenschaftlicher Mitarbeiter am [[Max-Planck-Institut für medizinische Forschung]], Abt. Biophysik, Heidelberg und von 1985 bis 1994 Projektleiter für Molekulare Physiologie and Biophysik. 1989 wurde Decker an der LMU München habilitiert und 1991 zum wissenschaftlichen Oberassistent ernannt. 1993 erfolgte eine Lehrstuhlvertretung am Institut für Zoologie an der [[Tierärztliche Hochschule Hannover|Tierärztlichen Hochschule Hannover]]. 1994 war er auch Gastprofessor am Institute of Biology an der [[Universität Padua]], Italien. Ende 1994 folgte Decker einem Ruf zum C4-Professor für Molekulare Biophysik an die Johannes Gutenberg-Universität Mainz, wo er seitdem das gleichnamige Institut leitet. Forschungsfreisemester unternahm Decker 1998 am Oregon Institute of Marine Biology, [[University of Oregon]], an der Universität Padua, Italien und 2006 am Marine Biology Laboratory Woods Hole, Massachusetts, USA.
Heinz Decker studierte von 1971 bis 1976 Biologie und Physik an der [[Ludwig-Maximilians-Universität München]] (LMU). Dort wurde 1981 zum Dr. rer. nat [[Promotion (Doktor)|promoviert]]. Auslandsaufenthalte schlossen sich 1982–84 am Department of Chemistry and Biochemistry an der [[University of Colorado, Boulder]], USA, und als Research Assistant Professor an der School of Medicine, [[Saint Louis University]], Missouri, USA, an. 1984–85 war Decker wissenschaftlicher Mitarbeiter am [[Max-Planck-Institut für medizinische Forschung]], Abt. Biophysik, Heidelberg und von 1985 bis 1994 Projektleiter für Molekulare Physiologie and Biophysik. 1989 wurde Decker an der LMU München habilitiert und 1991 zum wissenschaftlichen Oberassistent ernannt. 1993 erfolgte eine Lehrstuhlvertretung am Institut für Zoologie an der [[Tierärztliche Hochschule Hannover|Tierärztlichen Hochschule Hannover]]. 1994 war er auch Gastprofessor am Institute of Biology an der [[Universität Padua]], Italien. Ende 1994 folgte Decker einem Ruf zum C4-Professor für Molekulare Biophysik an die Johannes Gutenberg-Universität Mainz, wo er seitdem das gleichnamige Institut leitet. Forschungsfreisemester unternahm Decker 1998 am Oregon Institute of Marine Biology, [[University of Oregon]], an der Universität Padua, Italien und 2006 am Marine Biology Laboratory Woods Hole, Massachusetts, USA.


Decker ist Gründungsmitglied des Mainzer Weinsenats<ref name="D0">[http://www.mainzer-weinsenat.de/Mainzer_Weinsenat/Der_Weinsenat.html Mainzer Weinsenat]</ref> und des [[Rotary Club]]s Mainz-Rheinhessen.
Decker war Gründungsmitglied des Mainzer Weinsenats<ref name="D0">[http://www.mainzer-weinsenat.de/Mainzer_Weinsenat/Der_Weinsenat.html Mainzer Weinsenat]</ref> und des [[Rotary Club]]s Mainz-Rheinhessen.


== Wissenschaftlicher Beitrag ==
== Wissenschaftlicher Beitrag ==
Deckers Forschungsinteresse gilt der Bedeutung des Sauerstoffs bei der Evolution des Lebens.<ref name="D1">H. Decker, K. van Holde: ''Oxygen and the Evolution of Life.'' 1. Aage. Springer Verlag, Heidelberg/ Berlin 2011, ISBN 978-3-642-13178-3.</ref> Dazu untersuchte er die Struktur, Funktion und Evolution von Typ3 [[Kupferproteine]]n und deren nanotechnologische sowie immunologische Anwendung.<ref name="D2">J. Markl, H. Decker: ''Molecular structure of arthropodan hemocyanins.'' In: ''Advances in Comparative and Environmental Physiology.'' 13, 1992, S. 325–376.</ref><ref name="D3">K. van Holde, K. I. Miller; H. Decker: ''Hemocyanin and invertebrate evolution.'' In: ''[[J Biol Chem]]'' 276, 2001, S. 15563–15566.</ref><ref name="D10">H. Decker, T. Rimke: ''Two different functions of one active site: Binding oxygen and phenoloxidase activity of hemocyanin of tarantula hemocyanin.'' In: ''J.Biol. Chem.'' 273, 1998, S. 25889–25892.</ref> Zwei Proteingruppen sind von besonderer Bedeutung: a) der Sauerstofftransport durch [[Hämocyanin]]e  bei [[Arthropoden]] (Krebse, Spinnen, Skorpione etc.) und Mollusken (Schnecken, Muscheln etc.), b) die Enzyme [[Tyrosinase]] und [[Catecholoxidase]]n, die in allen Organismen von Bakterien bis zum Menschen vorkommen und verschiedene biologische Funktionen haben. Sie starten die Synthese von [[Melanin]], das für die Färbung unserer Haare und Haut, aber auch für die Braunfärbung von Obst, Pflanzen, Pilze und tierischen Organismen verantwortlich ist. Besondere Aufmerksamkeit erzeugt Decker mit seinen Vorstellungen zum Mechanismus des Ergrauens von Haaren<ref name="D13">J. M. Wood, H. Decker, H. Hartmann, B. Chavan, H. Rokos, J. D. Spencer, S. Hasse, J. Thornton, M. Shalbaf, R. Paus, K. U. Schallreuter: ''Senile hair greying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair colour by blunting methionine sulfoxide repair.'' In: ''[[FASEB J]].'' 23, 2009, S. 2065–2075.</ref> oder Albinismus.<ref name="D14">T. Schweikardt, C. Olivares, F. Solano, E. Jaenicke, J. C. Garcia-Borron, H. Decker: ''A 3D model of mammalian tyrosinase active site accounting for loss of function mutations.'' In: ''[[Pigment Cell Research]].'' 20, 2007, S. 394–401.</ref> Zudem ist Melanin oft Bestandteil der Immunantwort gegen pathogene Eindringle oder hilft beim Wundverschluss. Hämocyanine können auch zu Tyrosinasen und [[Brenzcatechin|Catecholasen]] konvertiert werden. Decker lieferte wichtige Beiträge zu molekularen Mechanismen der Aktivierung und Katalyse dieser Typ 3 Kupferproteinfamilie.<ref name="D15">M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker, F. Tuczek: ''Copper-O2 reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme.'' In: ''Chemical Society Reviews.'' 40, 2011, S. 4077–4098.</ref><ref name="D16">H. Decker, T. Schweikardt, F. Tuczek: ''The first crystal structure of tyrosinase: all questions answered?'' In: ''Angewandte Chemie.'' Engl Ed., 45, 2006, S. 4546–4550.</ref><ref name="D17">H. Decker, R. Dillinger, F. Tuczek: ''How does tyrosinase work? Recent insights from model chemistry and structural biology.'' In: ''Angewandte Chemie.'' Int. Ed. 39, 2000, S. 1587–1591.</ref><ref name="D18">H. Decker, F. Tuczek: ''Phenoloxidase activity of hemocyanins: Activation, substrate orientation and molecular mechanism.'' In: ''Trends in Biochem. Sci.'' 25, 2000, S. 392–397.</ref> Dazu bediente er sich verschiedener biophysikalischer Methoden.<ref name="d19">H. Hartmann, A. Bongers, H. Decker: ''Monte Carlo based reconstruction of keyhole limpet hemocyanin type 1 (KLH1): Small angle X-ray scattering reveals oxygen dependent conformational change of the surface.'' In: ''J. Biol. Chem.'' 279, 2004, S. 2841–2845.</ref><ref name="d20">M. Lippitz, W. Erker, H. Decker, K. van Holde, T. Basche: ''Two-photon spectroscopy and microscopy of tryptophan containing single proteins.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci.'' USA 99, 2002, S. 2772–2777.</ref><ref name="d21">E. Jaenicke, B. Pairet, H. Hartmann, H. Decker: ''Crystallization and preliminary analysis of crystals of the 24-meric hemocyanin of the emperor scorpion (Pandinus imperator).'' In: ''PLoS One.'' 2012;7(3), S. e32548. Epub 2012 Mar 5</ref><ref name="d22">Y. Cong, S. J. Ludtke, D. S. A. Woolford, H. A. Khant<!-- sic! -->, W. Chiu, T. Schweikardt, H. Decker: ''SDS induced conformational change of scorpion hemocyanin as revealed by electron cryo-microscopy at 8 Å resolution.'' In: ''Structure.'' 17, 2009, S. 749–758.</ref>
Deckers Forschungsinteresse galt der Bedeutung des Sauerstoffs bei der Evolution des Lebens.<ref name="D1">H. Decker, K. van Holde: ''Oxygen and the Evolution of Life.'' 1. Aage. Springer Verlag, Heidelberg/ Berlin 2011, ISBN 978-3-642-13178-3.</ref> Dazu untersuchte er die Struktur, Funktion und Evolution von Typ3 [[Kupferproteine]]n und deren nanotechnologische sowie immunologische Anwendung.<ref name="D2">J. Markl, H. Decker: ''Molecular structure of arthropodan hemocyanins.'' In: ''Advances in Comparative and Environmental Physiology.'' 13, 1992, S. 325–376.</ref><ref name="D3">K. van Holde, K. I. Miller; H. Decker: ''Hemocyanin and invertebrate evolution.'' In: ''[[J Biol Chem]]'' 276, 2001, S. 15563–15566.</ref><ref name="D10">H. Decker, T. Rimke: ''Two different functions of one active site: Binding oxygen and phenoloxidase activity of hemocyanin of tarantula hemocyanin.'' In: ''J.Biol. Chem.'' 273, 1998, S. 25889–25892.</ref> Zwei Proteingruppen sind von besonderer Bedeutung: a) der Sauerstofftransport durch [[Hämocyanin]]e  bei [[Arthropoden]] (Krebse, Spinnen, Skorpione etc.) und Mollusken (Schnecken, Muscheln etc.), b) die Enzyme [[Tyrosinase]] und [[Catecholoxidase]]n, die in allen Organismen von Bakterien bis zum Menschen vorkommen und verschiedene biologische Funktionen haben. Sie starten die Synthese von [[Melanin]], das für die Färbung unserer Haare und Haut, aber auch für die Braunfärbung von Obst, Pflanzen, Pilze und tierischen Organismen verantwortlich ist. Besondere Aufmerksamkeit erzeugt Decker mit seinen Vorstellungen zum Mechanismus des Ergrauens von Haaren<ref name="D13">J. M. Wood, H. Decker, H. Hartmann, B. Chavan, H. Rokos, J. D. Spencer, S. Hasse, J. Thornton, M. Shalbaf, R. Paus, K. U. Schallreuter: ''Senile hair greying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair colour by blunting methionine sulfoxide repair.'' In: ''[[FASEB J]].'' 23, 2009, S. 2065–2075.</ref> oder Albinismus.<ref name="D14">T. Schweikardt, C. Olivares, F. Solano, E. Jaenicke, J. C. Garcia-Borron, H. Decker: ''A 3D model of mammalian tyrosinase active site accounting for loss of function mutations.'' In: ''[[Pigment Cell Research]].'' 20, 2007, S. 394–401.</ref> Zudem ist Melanin oft Bestandteil der Immunantwort gegen pathogene Eindringle oder hilft beim Wundverschluss. Hämocyanine können auch zu Tyrosinasen und [[Brenzcatechin|Catecholasen]] konvertiert werden. Decker lieferte wichtige Beiträge zu molekularen Mechanismen der Aktivierung und Katalyse dieser Typ 3 Kupferproteinfamilie.<ref name="D15">M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker, F. Tuczek: ''Copper-O2 reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme.'' In: ''Chemical Society Reviews.'' 40, 2011, S. 4077–4098.</ref><ref name="D16">H. Decker, T. Schweikardt, F. Tuczek: ''The first crystal structure of tyrosinase: all questions answered?'' In: ''Angewandte Chemie.'' Engl Ed., 45, 2006, S. 4546–4550.</ref><ref name="D17">H. Decker, R. Dillinger, F. Tuczek: ''How does tyrosinase work? Recent insights from model chemistry and structural biology.'' In: ''Angewandte Chemie.'' Int. Ed. 39, 2000, S. 1587–1591.</ref><ref name="D18">H. Decker, F. Tuczek: ''Phenoloxidase activity of hemocyanins: Activation, substrate orientation and molecular mechanism.'' In: ''Trends in Biochem. Sci.'' 25, 2000, S. 392–397.</ref> Dazu bediente er sich verschiedener biophysikalischer Methoden.<ref name="d19">H. Hartmann, A. Bongers, H. Decker: ''Monte Carlo based reconstruction of keyhole limpet hemocyanin type 1 (KLH1): Small angle X-ray scattering reveals oxygen dependent conformational change of the surface.'' In: ''J. Biol. Chem.'' 279, 2004, S. 2841–2845.</ref><ref name="d20">M. Lippitz, W. Erker, H. Decker, K. van Holde, T. Basche: ''Two-photon spectroscopy and microscopy of tryptophan containing single proteins.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci.'' USA 99, 2002, S. 2772–2777.</ref><ref name="d21">E. Jaenicke, B. Pairet, H. Hartmann, H. Decker: ''Crystallization and preliminary analysis of crystals of the 24-meric hemocyanin of the emperor scorpion (Pandinus imperator).'' In: ''PLoS One.'' 2012;7(3), S. e32548. Epub 2012 Mar 5</ref><ref name="d22">Y. Cong, S. J. Ludtke, D. S. A. Woolford, H. A. Khant<!-- sic! -->, W. Chiu, T. Schweikardt, H. Decker: ''SDS induced conformational change of scorpion hemocyanin as revealed by electron cryo-microscopy at 8 Å resolution.'' In: ''Structure.'' 17, 2009, S. 749–758.</ref>


Um die Wechselwirkung der bis zu 160 Sauerstoffbindungszentren zu verstehen, arbeitete Decker während seiner Zeit bei Stanley Gill (Boulder, Colorado) am Nesting-Modell, das den Hierarchien in der Struktur kooperativer Proteinkomplexe Hierarchien allosterische Gleichgewichte zuordnet<ref name="d23">C. H. Robert, H. Decker, B. Richey, S. J. Gill, J. Wyman: ''Nesting: Hierarchies of allosteric interactions.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci.'' (USA) 84, 1987, S. 1891–1895.</ref><ref name="d24">H. Decker, R. Sterner: ''Nested allostery of Arthropodan hemocyanin (Eurypelma californicum and Homarus americanus): The role of the protons.'' In: ''J. Mol. Biol.'' 211, 1990, S. 281–293.</ref><ref name="d25">R. Sterner, H. Decker: ''Inversion of the Bohr effect during oxygen binding to a giant tarantula hemocyanin.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci.'' USA 91, 1994, S. 4835–4839.</ref> und damit auch die Funktion anderer Proteinkomplexe wie extrazelluläre [[Hämoglobin]]s<ref name="d26">N. Hellmann, R. Weber, H. Decker: ''Nested allosteric interactions in extracellular haemoglobin of the leech Macrobdella decora.'' In: ''J. Biol. Chem.'' 278, 2003, S. 44355–44360.</ref>" und [[GroEL]]<ref name="d27">N. Hellmann, H. Decker: ''Nested MWC model describes hydrolysis of GroEL without assuming negative cooperativity in binding.'' In: ''BBA - Proteins and Proteomics.'' 1599, 2002, S. 45–55.</ref> beschreibt.
Um die Wechselwirkung der bis zu 160 Sauerstoffbindungszentren zu verstehen, arbeitete Decker während seiner Zeit bei Stanley Gill (Boulder, Colorado) am Nesting-Modell, das den Hierarchien in der Struktur kooperativer Proteinkomplexe Hierarchien allosterische Gleichgewichte zuordnet<ref name="d23">C. H. Robert, H. Decker, B. Richey, S. J. Gill, J. Wyman: ''Nesting: Hierarchies of allosteric interactions.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci.'' (USA) 84, 1987, S. 1891–1895.</ref><ref name="d24">H. Decker, R. Sterner: ''Nested allostery of Arthropodan hemocyanin (Eurypelma californicum and Homarus americanus): The role of the protons.'' In: ''J. Mol. Biol.'' 211, 1990, S. 281–293.</ref><ref name="d25">R. Sterner, H. Decker: ''Inversion of the Bohr effect during oxygen binding to a giant tarantula hemocyanin.'' In: ''Proc. Natl. Acad. Sci.'' USA 91, 1994, S. 4835–4839.</ref> und damit auch die Funktion anderer Proteinkomplexe wie extrazelluläre [[Hämoglobin]]s<ref name="d26">N. Hellmann, R. Weber, H. Decker: ''Nested allosteric interactions in extracellular haemoglobin of the leech Macrobdella decora.'' In: ''J. Biol. Chem.'' 278, 2003, S. 44355–44360.</ref>" und [[GroEL]]<ref name="d27">N. Hellmann, H. Decker: ''Nested MWC model describes hydrolysis of GroEL without assuming negative cooperativity in binding.'' In: ''BBA – Proteins and Proteomics.'' 1599, 2002, S. 45–55.</ref> beschreibt.


Ein junger Schwerpunkt ist die Aufklärung von Weinproteinen bzgl. deren Potenzials für Unverträglichkeitsreaktionen und Allergien sowie die Bedeutung für die [[Trubstoff|Trubbildung]].<ref name="d29">P. Wigand, M. Blettner, J. Saloga, H. Decker: ''Prevalence of wine intolerance: results of a survey from Mainz, Germany.'' In: ''Dtsches Ärztebl. Intl.'' 109, 2012, S. 437–444.</ref><ref name="d31">P. Fronk, M. Blettner, H. Decker: ''Self-reported consumption of wine and other alcoholic beverages in a German wine area.'' In: ''Intl J. Wine Research.'' 5, 2013, S. 27–37.</ref><ref name="d34">H. König, H. Decker (Hrsg.): ''Kulturgut Rebe und Wein.'' 1. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2012, ISBN 978-3-8274-2886-8.</ref>
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Aktuelle Version vom 23. Juni 2019, 00:03 Uhr

Heinz Decker (* 27. November 1950 in Regensburg; † 9. Dezember 2018 in Mainz[1]) war ein Biophysiker und Universitätsprofessor für Molekulare Biophysik an der Johannes Gutenberg-Universität Mainz. Er war bekannt für seine Arbeiten auf den Gebieten der Hämocyanine und Tyrosinasen.

Leben

Heinz Decker studierte von 1971 bis 1976 Biologie und Physik an der Ludwig-Maximilians-Universität München (LMU). Dort wurde 1981 zum Dr. rer. nat promoviert. Auslandsaufenthalte schlossen sich 1982–84 am Department of Chemistry and Biochemistry an der University of Colorado, Boulder, USA, und als Research Assistant Professor an der School of Medicine, Saint Louis University, Missouri, USA, an. 1984–85 war Decker wissenschaftlicher Mitarbeiter am Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Abt. Biophysik, Heidelberg und von 1985 bis 1994 Projektleiter für Molekulare Physiologie and Biophysik. 1989 wurde Decker an der LMU München habilitiert und 1991 zum wissenschaftlichen Oberassistent ernannt. 1993 erfolgte eine Lehrstuhlvertretung am Institut für Zoologie an der Tierärztlichen Hochschule Hannover. 1994 war er auch Gastprofessor am Institute of Biology an der Universität Padua, Italien. Ende 1994 folgte Decker einem Ruf zum C4-Professor für Molekulare Biophysik an die Johannes Gutenberg-Universität Mainz, wo er seitdem das gleichnamige Institut leitet. Forschungsfreisemester unternahm Decker 1998 am Oregon Institute of Marine Biology, University of Oregon, an der Universität Padua, Italien und 2006 am Marine Biology Laboratory Woods Hole, Massachusetts, USA.

Decker war Gründungsmitglied des Mainzer Weinsenats[2] und des Rotary Clubs Mainz-Rheinhessen.

Wissenschaftlicher Beitrag

Deckers Forschungsinteresse galt der Bedeutung des Sauerstoffs bei der Evolution des Lebens.[3] Dazu untersuchte er die Struktur, Funktion und Evolution von Typ3 Kupferproteinen und deren nanotechnologische sowie immunologische Anwendung.[4][5][6] Zwei Proteingruppen sind von besonderer Bedeutung: a) der Sauerstofftransport durch Hämocyanine bei Arthropoden (Krebse, Spinnen, Skorpione etc.) und Mollusken (Schnecken, Muscheln etc.), b) die Enzyme Tyrosinase und Catecholoxidasen, die in allen Organismen von Bakterien bis zum Menschen vorkommen und verschiedene biologische Funktionen haben. Sie starten die Synthese von Melanin, das für die Färbung unserer Haare und Haut, aber auch für die Braunfärbung von Obst, Pflanzen, Pilze und tierischen Organismen verantwortlich ist. Besondere Aufmerksamkeit erzeugt Decker mit seinen Vorstellungen zum Mechanismus des Ergrauens von Haaren[7] oder Albinismus.[8] Zudem ist Melanin oft Bestandteil der Immunantwort gegen pathogene Eindringle oder hilft beim Wundverschluss. Hämocyanine können auch zu Tyrosinasen und Catecholasen konvertiert werden. Decker lieferte wichtige Beiträge zu molekularen Mechanismen der Aktivierung und Katalyse dieser Typ 3 Kupferproteinfamilie.[9][10][11][12] Dazu bediente er sich verschiedener biophysikalischer Methoden.[13][14][15][16]

Um die Wechselwirkung der bis zu 160 Sauerstoffbindungszentren zu verstehen, arbeitete Decker während seiner Zeit bei Stanley Gill (Boulder, Colorado) am Nesting-Modell, das den Hierarchien in der Struktur kooperativer Proteinkomplexe Hierarchien allosterische Gleichgewichte zuordnet[17][18][19] und damit auch die Funktion anderer Proteinkomplexe wie extrazelluläre Hämoglobins[20]" und GroEL[21] beschreibt.

Ein junger Schwerpunkt ist die Aufklärung von Weinproteinen bzgl. deren Potenzials für Unverträglichkeitsreaktionen und Allergien sowie die Bedeutung für die Trubbildung.[22][23][24]

Zusammen mit Wolfgang Weuffen entstand ein Buch über Thiocyanat.[25]

Forschungsprojekte

Decker war seit 2002 an mehreren Sonderforschungsprojekten, Graduiertenkolleg und Einzelprojekten der Deutschen Forschungsgemeinschaft, an Projekten des BMBF, an einer Arbeitsgemeinschaft des BMWi, an Projekten der European Cooperation in Science and Technology (COST) und solchen der Stiftung Rheinland-Pfalz für Innovation beteiligt.

Mitgliedschaften in wissenschaftlichen Vereinigungen

Publikationen

Bücher

  • mit W. Weuffen (Hrsg.): Thiocyanat – ein bioaktives Ion mit orthomolekularem Charakter. I. S. M. H. Verlag, Sarow 2004, ISBN 3-934043-06-2.
  • mit K. van Holde: Oxygen and the Evolution of Life. 1. Auflage. Springer Verlag, Heidelberg/ Berlin 2011, ISBN 978-3-642-13178-3.
  • mit H. König: Kulturgut Rebe und Wein. 1. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2013, ISBN 978-3-8274-2886-8.

Artikel

Weblinks

Einzelnachweise

  1. ↑ https://www.vrm-trauer.de/traueranzeige/heinz-decker
  2. ↑ Mainzer Weinsenat
  3. ↑ H. Decker, K. van Holde: Oxygen and the Evolution of Life. 1. Aage. Springer Verlag, Heidelberg/ Berlin 2011, ISBN 978-3-642-13178-3.
  4. ↑ J. Markl, H. Decker: Molecular structure of arthropodan hemocyanins. In: Advances in Comparative and Environmental Physiology. 13, 1992, S. 325–376.
  5. ↑ K. van Holde, K. I. Miller; H. Decker: Hemocyanin and invertebrate evolution. In: J Biol Chem 276, 2001, S. 15563–15566.
  6. ↑ H. Decker, T. Rimke: Two different functions of one active site: Binding oxygen and phenoloxidase activity of hemocyanin of tarantula hemocyanin. In: J.Biol. Chem. 273, 1998, S. 25889–25892.
  7. ↑ J. M. Wood, H. Decker, H. Hartmann, B. Chavan, H. Rokos, J. D. Spencer, S. Hasse, J. Thornton, M. Shalbaf, R. Paus, K. U. Schallreuter: Senile hair greying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair colour by blunting methionine sulfoxide repair. In: FASEB J. 23, 2009, S. 2065–2075.
  8. ↑ T. Schweikardt, C. Olivares, F. Solano, E. Jaenicke, J. C. Garcia-Borron, H. Decker: A 3D model of mammalian tyrosinase active site accounting for loss of function mutations. In: Pigment Cell Research. 20, 2007, S. 394–401.
  9. ↑ M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker, F. Tuczek: Copper-O2 reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme. In: Chemical Society Reviews. 40, 2011, S. 4077–4098.
  10. ↑ H. Decker, T. Schweikardt, F. Tuczek: The first crystal structure of tyrosinase: all questions answered? In: Angewandte Chemie. Engl Ed., 45, 2006, S. 4546–4550.
  11. ↑ H. Decker, R. Dillinger, F. Tuczek: How does tyrosinase work? Recent insights from model chemistry and structural biology. In: Angewandte Chemie. Int. Ed. 39, 2000, S. 1587–1591.
  12. ↑ H. Decker, F. Tuczek: Phenoloxidase activity of hemocyanins: Activation, substrate orientation and molecular mechanism. In: Trends in Biochem. Sci. 25, 2000, S. 392–397.
  13. ↑ H. Hartmann, A. Bongers, H. Decker: Monte Carlo based reconstruction of keyhole limpet hemocyanin type 1 (KLH1): Small angle X-ray scattering reveals oxygen dependent conformational change of the surface. In: J. Biol. Chem. 279, 2004, S. 2841–2845.
  14. ↑ M. Lippitz, W. Erker, H. Decker, K. van Holde, T. Basche: Two-photon spectroscopy and microscopy of tryptophan containing single proteins. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 2002, S. 2772–2777.
  15. ↑ E. Jaenicke, B. Pairet, H. Hartmann, H. Decker: Crystallization and preliminary analysis of crystals of the 24-meric hemocyanin of the emperor scorpion (Pandinus imperator). In: PLoS One. 2012;7(3), S. e32548. Epub 2012 Mar 5
  16. ↑ Y. Cong, S. J. Ludtke, D. S. A. Woolford, H. A. Khant, W. Chiu, T. Schweikardt, H. Decker: SDS induced conformational change of scorpion hemocyanin as revealed by electron cryo-microscopy at 8 Å resolution. In: Structure. 17, 2009, S. 749–758.
  17. ↑ C. H. Robert, H. Decker, B. Richey, S. J. Gill, J. Wyman: Nesting: Hierarchies of allosteric interactions. In: Proc. Natl. Acad. Sci. (USA) 84, 1987, S. 1891–1895.
  18. ↑ H. Decker, R. Sterner: Nested allostery of Arthropodan hemocyanin (Eurypelma californicum and Homarus americanus): The role of the protons. In: J. Mol. Biol. 211, 1990, S. 281–293.
  19. ↑ R. Sterner, H. Decker: Inversion of the Bohr effect during oxygen binding to a giant tarantula hemocyanin. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 1994, S. 4835–4839.
  20. ↑ N. Hellmann, R. Weber, H. Decker: Nested allosteric interactions in extracellular haemoglobin of the leech Macrobdella decora. In: J. Biol. Chem. 278, 2003, S. 44355–44360.
  21. ↑ N. Hellmann, H. Decker: Nested MWC model describes hydrolysis of GroEL without assuming negative cooperativity in binding. In: BBA – Proteins and Proteomics. 1599, 2002, S. 45–55.
  22. ↑ P. Wigand, M. Blettner, J. Saloga, H. Decker: Prevalence of wine intolerance: results of a survey from Mainz, Germany. In: Dtsches Ärztebl. Intl. 109, 2012, S. 437–444.
  23. ↑ P. Fronk, M. Blettner, H. Decker: Self-reported consumption of wine and other alcoholic beverages in a German wine area. In: Intl J. Wine Research. 5, 2013, S. 27–37.
  24. ↑ H. König, H. Decker (Hrsg.): Kulturgut Rebe und Wein. 1. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2012, ISBN 978-3-8274-2886-8.
  25. ↑ W. Weuffen, H. Decker (Hrsg.): Thiocyanat – ein bioaktives Ion mit orthomolekularem Charakter. I. S. M. H. Verlag, Sarow 2004, ISBN 3-934043-06-2.
Personendaten
NAME Decker, Heinz
KURZBESCHREIBUNG deutscher Biophysiker
GEBURTSDATUM 27. November 1950
GEBURTSORT Regensburg
STERBEDATUM 9. Dezember 2018
STERBEORT Mainz
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