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Das '''Anfinsen-Dogma''' (auch ''thermodynamische Hypothese der Proteinfaltung'') postuliert, dass jedes [[Protein]] unter physiologischen Bedingungen eine [[Denaturierung (Biochemie)|native]] [[Proteinfaltung]] minimaler [[Freie Energie|freier Energie]] besitzt, die durch die [[Aminosäuresequenz]] vorgegeben ist.<ref>{{cite journal | author=C. B. Anfinsen | title=Principles that govern the folding of protein chains | journal=Science | volume=181 |issue=4096 |year=1973 | pages=223–230 | pmid=4124164 | doi=10.1126/science.181.4096.223}}</ref> Das Postulat wurde vom [[Nobelpreisträger]] [[Christian B. Anfinsen]] aufgrund seiner Studien an [[Ribonuklease]] A formuliert.<ref>{{cite journal | author=F. H. White | title=Regeneration of native secondary and tertiary structures by air oxidation of reduced ribonuclease | journal=J. Biol. Chem. | volume=236 |year=1961 | pages=1353–1360 | pmid=13784818}}</ref><ref>{{cite journal | author=C. B. Anfinsen, E. Haber, M. Sela, F. H. Jr. White | title=The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain | journal=PNAS | volume=47 | issue=9 |year=1961 | pages=1309–1314 | pmid=13683522 | doi=10.1073/pnas.47.9.1309 | pmc=223141}}</ref> | Das '''Anfinsen-Dogma''' (auch ''thermodynamische Hypothese der Proteinfaltung'') postuliert, dass jedes [[Protein]] unter physiologischen Bedingungen eine [[Denaturierung (Biochemie)|native]] [[Proteinfaltung]] minimaler [[Freie Energie|freier Energie]] besitzt, die durch die [[Aminosäuresequenz]] vorgegeben ist.<ref>{{cite journal | author=C. B. Anfinsen | title=Principles that govern the folding of protein chains | journal=Science | volume=181 |issue=4096 |year=1973 | pages=223–230 | pmid=4124164 | doi=10.1126/science.181.4096.223}}</ref> Die minimale Energie kann per [[Faltungstrichter]] grafisch dargestellt werden. Das Postulat wurde vom [[Nobelpreisträger]] [[Christian B. Anfinsen]] aufgrund seiner Studien an [[Ribonuklease]] A formuliert.<ref>{{cite journal | author=F. H. White | title=Regeneration of native secondary and tertiary structures by air oxidation of reduced ribonuclease | journal=J. Biol. Chem. | volume=236 |year=1961 | pages=1353–1360 | pmid=13784818}}</ref><ref>{{cite journal | author=C. B. Anfinsen, E. Haber, M. Sela, F. H. Jr. White | title=The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain | journal=PNAS | volume=47 | issue=9 |year=1961 | pages=1309–1314 | pmid=13683522 | doi=10.1073/pnas.47.9.1309 | pmc=223141}}</ref> | ||
== Eigenschaften == | == Eigenschaften == | ||
Das Anfinsen-Dogma (auch thermodynamische Hypothese der Proteinfaltung) postuliert, dass jedes Protein unter physiologischen Bedingungen eine native Proteinfaltung minimaler freier Energie besitzt, die durch die Aminosäuresequenz vorgegeben ist.[1] Die minimale Energie kann per Faltungstrichter grafisch dargestellt werden. Das Postulat wurde vom Nobelpreisträger Christian B. Anfinsen aufgrund seiner Studien an Ribonuklease A formuliert.[2][3]
Anfinsen formulierte drei Bedingungen:
Grenzfälle des Anfinsen-Dogmas sind z. B. Prionen und Proteine, die Chaperone zur Proteinfaltung benötigen. Die Software POEM@home verwendet Teile des Anfinsen-Dogmas zur Proteinstrukturvorhersage.
Das Levinthal-Paradox beschreibt die zunehmende Komplexität der Proteinfaltung zum Erreichen einer bestimmten Proteinstruktur bei zunehmender Kettenlänge.