Wärmehysterese: Unterschied zwischen den Versionen
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Unter '''Wärmehysterese''' oder ''' | Unter '''Wärmehysterese''' oder '''thermischer Hysterese''' (TH) wird der Unterschied (die [[Hysterese]]) zwischen den [[Schmelztemperatur|Schmelz-]] und [[Erstarrungstemperatur|Erstarrungspunkten]] einer [[Lösung (Chemie)|Lösung]] verstanden. | ||
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Die Wärmehysterese kann in der Veränderung einer temperaturabhängigen Eigenschaft mancher Lösungen beobachtet werden: Ändert sich diese bei Erwärmung und Abkühlung um den gleichen Faktor aber in unterschiedlichem Maße, spricht man von Wärmehysterese.<ref>: [ | Die Wärmehysterese kann in der Veränderung einer temperaturabhängigen Eigenschaft mancher Lösungen beobachtet werden: Ändert sich diese bei Erwärmung und Abkühlung um den gleichen Faktor, aber in unterschiedlichem Maße, so spricht man von Wärmehysterese.<ref>: [https://encyclopedia2.thefreedictionary.com/thermal+hysteresis ''Thermal Hysteresis'']. In: ''The free dictionary.'' Abgerufen am 18. November 2014.</ref> Die Trennung der Schmelz- und Gefriertemperatur wird als ''thermische Hysterese'' bezeichnet. Die Temperatur, bei der es zu Eisformation kommt, wird in diesem Zusammenhang als ''Hysterese-Gefrierpunkt'' bezeichnet.<ref name="PMID 16140290">E. Kristiansen, K. E. Zachariassen: ''The mechanism by which fish antifreeze proteins cause thermal hysteresis.'' In: ''Cryobiology.'' Band 51, Nummer 3, Dezember 2005, {{ISSN|0011-2240}}, S. 262–280, [[doi:10.1016/j.cryobiol.2005.07.007]], PMID 16140290.</ref> | ||
== Wärmehysterese in biologischen Systemen == | == Wärmehysterese in biologischen Systemen == | ||
[[Datei:PDB 1eww EBI.jpg|320px|hochkant|mini|Das für Wärmehysterese verantwortliche [[Anti-Frost-Protein]] aus ''Choristoneura fumiferana''<ref>S. P. Graether, M. J. Kuiper, S. M. Gagné, V. K. Walker, Z. Jia, B. D. Sykes, P. L. Davies: ''Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect.'' In: ''Nature.'' Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, {{ISSN|0028-0836}}, S. 325–328, [[doi:10.1038/35018610]], PMID 10917537.</ref>]] | [[Datei:PDB 1eww EBI.jpg|320px|hochkant|mini|Das für Wärmehysterese verantwortliche [[Anti-Frost-Protein]] aus ''Choristoneura fumiferana''<ref>S. P. Graether, M. J. Kuiper, S. M. Gagné, V. K. Walker, Z. Jia, B. D. Sykes, P. L. Davies: ''Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect.'' In: ''Nature.'' Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, {{ISSN|0028-0836}}, S. 325–328, [[doi:10.1038/35018610]], PMID 10917537.</ref>]] | ||
Wärmehysterese deutet auf das Vorhandensein | Wärmehysterese in Lebewesen deutet auf das Vorhandensein [[Biogenes Gefrierschutzmittel|biologischer Gefrierschutzmittel]] hin (beispielsweise [[Anti-Frost-Protein|Frostschutzproteinen]], synonym ''thermale Hystereseproteine'') und wurde in Tieren, Pflanzen, Bakterien und Pilzen beschrieben.<ref name="PMID 22645341">H. Kondo, Y. Hanada, H. Sugimoto, T. Hoshino, C. P. Garnham, P. L. Davies, S. Tsuda: ''Ice-binding site of snow mold fungus antifreeze protein deviates from structural regularity and high conservation.'' In: ''[[Proceedings of the National Academy of Sciences]].'' Band 109, Nummer 24, Juni 2012, {{ISSN|1091-6490}}, S. 9360–9365, [[doi:10.1073/pnas.1121607109]], PMID 22645341, {{PMC|3386094}}.</ref><ref>M. M. Harding, P. I. Anderberg, A. D. Haymet: ''‚Antifreeze‘ glycoproteins from polar fish.'' In: ''[[European Journal of Biochemistry]] / FEBS.'' Band 270, Nummer 7, April 2003, {{ISSN|0014-2956}}, S. 1381–1392, PMID 12653993.</ref><ref>S. R. Inglis, J. J. Turner, M. M. Harding: ''Applications of type I antifreeze proteins: studies with model membranes & cryoprotectant properties.'' In: ''Current protein & peptide science.'' Band 7, Nummer 6, Dezember 2006, {{ISSN|1389-2037}}, S. 509–522, PMID 17168784.</ref><ref>J. Barrett: ''Thermal hysteresis proteins.'' In: ''The international journal of biochemistry & cell biology.'' Band 33, Nummer 2, Februar 2001, {{ISSN|1357-2725}}, S. 105–117, PMID 11240367.</ref> Diese Proteine erzeugen eine [[Gefrierpunktserniedrigung]] und verringern die Bildung von [[Eiskristall]]en, indem sie in nicht-[[kolligativ]]er Weise an die Oberfläche der entstehenden Eiskristalle binden.<ref name="PMID 16140290" /><ref name="PMID 22645341" /> | ||
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Aktuelle Version vom 11. Juli 2021, 18:04 Uhr
Unter Wärmehysterese oder thermischer Hysterese (TH) wird der Unterschied (die Hysterese) zwischen den Schmelz- und Erstarrungspunkten einer Lösung verstanden.
Eigenschaften
Die Wärmehysterese kann in der Veränderung einer temperaturabhängigen Eigenschaft mancher Lösungen beobachtet werden: Ändert sich diese bei Erwärmung und Abkühlung um den gleichen Faktor, aber in unterschiedlichem Maße, so spricht man von Wärmehysterese.[1] Die Trennung der Schmelz- und Gefriertemperatur wird als thermische Hysterese bezeichnet. Die Temperatur, bei der es zu Eisformation kommt, wird in diesem Zusammenhang als Hysterese-Gefrierpunkt bezeichnet.[2]
Wärmehysterese in biologischen Systemen
Das für Wärmehysterese verantwortliche Anti-Frost-Protein aus Choristoneura fumiferana[3]
Wärmehysterese in Lebewesen deutet auf das Vorhandensein biologischer Gefrierschutzmittel hin (beispielsweise Frostschutzproteinen, synonym thermale Hystereseproteine) und wurde in Tieren, Pflanzen, Bakterien und Pilzen beschrieben.[4][5][6][7] Diese Proteine erzeugen eine Gefrierpunktserniedrigung und verringern die Bildung von Eiskristallen, indem sie in nicht-kolligativer Weise an die Oberfläche der entstehenden Eiskristalle binden.[2][4]
Das Verhalten einer Reihe synthetischer Nukleinsäuren in Wasser-Methanol-Mischungen bei tieferen Temperaturen ist ebenfalls verzögert im Sinne einer Wärmehysterese.[8]
Literatur
- Stefan Kasapis, Ian T. Norton, Johan B. Ubbink: Modern Biopolymer Science: Bridging the Divide between Fundamental Treatise and Industrial Application. Academic Press, 2009. ISBN 978-0-08-092114-3, S. 98 ff.
Einzelnachweise
- ↑ : Thermal Hysteresis. In: The free dictionary. Abgerufen am 18. November 2014.
- ↑ 2,0 2,1 E. Kristiansen, K. E. Zachariassen: The mechanism by which fish antifreeze proteins cause thermal hysteresis. In: Cryobiology. Band 51, Nummer 3, Dezember 2005, ISSN 0011-2240, S. 262–280, doi:10.1016/j.cryobiol.2005.07.007, PMID 16140290.
- ↑ S. P. Graether, M. J. Kuiper, S. M. Gagné, V. K. Walker, Z. Jia, B. D. Sykes, P. L. Davies: Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. In: Nature. Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, ISSN 0028-0836, S. 325–328, doi:10.1038/35018610, PMID 10917537.
- ↑ 4,0 4,1 H. Kondo, Y. Hanada, H. Sugimoto, T. Hoshino, C. P. Garnham, P. L. Davies, S. Tsuda: Ice-binding site of snow mold fungus antifreeze protein deviates from structural regularity and high conservation. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 109, Nummer 24, Juni 2012, ISSN 1091-6490, S. 9360–9365, doi:10.1073/pnas.1121607109, PMID 22645341, PMC 3386094 (freier Volltext).
- ↑ M. M. Harding, P. I. Anderberg, A. D. Haymet: ‚Antifreeze‘ glycoproteins from polar fish. In: European Journal of Biochemistry / FEBS. Band 270, Nummer 7, April 2003, ISSN 0014-2956, S. 1381–1392, PMID 12653993.
- ↑ S. R. Inglis, J. J. Turner, M. M. Harding: Applications of type I antifreeze proteins: studies with model membranes & cryoprotectant properties. In: Current protein & peptide science. Band 7, Nummer 6, Dezember 2006, ISSN 1389-2037, S. 509–522, PMID 17168784.
- ↑ J. Barrett: Thermal hysteresis proteins. In: The international journal of biochemistry & cell biology. Band 33, Nummer 2, Februar 2001, ISSN 1357-2725, S. 105–117, PMID 11240367.
- ↑ Eberhard Neumann: Molekulare Hysterese und ihre kybernetische Bedeutung. In: Angewandte Chemie. 85, 1973, S. 430–444, doi:10.1002/ange.19730851003. (PDF) (Memento vom 29. November 2014 im Internet Archive).